Una investigación con participación del Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) ha descrito por primera vez la estructura cristalográfica de las fibras del bacteriófago T4. El hallazgo permite entender mejor el mecanismo de unión de este virus con su bacteria receptora, la Escherichia coli.
Los bacteriófagos son virus que infectan exclusivamente a bacterias, por lo que se usan en microbiología como un modo de identificarlas y por sus aplicaciones como antibióticos naturales. Descubiertos en 1917, los bacteriófagos son los organismos más numerosos de la biosfera.
El bacteriófago T4 es uno de los más conocidos, modelo habitual en biología molecular desde los años 50 y del que ya se conocía la estructura de algunas de sus proteínas. A pesar de su importancia biológica y a su espectro de potenciales aplicaciones, el conocimiento en detalle de las estructuras que permiten la unión virus-bacteria era hasta ahora limitado.
 Recreación de la estructura de la fibra/Imagen: CSIC |
En un estudio, en el que han participado la Universidad de Santiago de Compostela y el Institut de Biologie Structurale de Grenoble (Francia), se ha logrado descifrar la estructura cristalográfica de una de las fibras de unión del bacteriófago al receptor.
Según Mark van Raaij, investigador del CSIC en el Centro Nacional de Biotecnología, "conocer la estructura de las fibras es importante porque son las responsables del reconocimiento de la bacteria. Se sabe que contienen la región responsable de la unión al receptor bacteriano, Escherichia coli en el caso del bateriófago T4. Conocer su estructura permitirá en un futuro modificar las características de esta unión, haciendo que, por ejemplo, se acoplen a bacterias especialmente peligrosas de modo que puedan usarse como antibiótico natural".
La investigación ha revelado que la estructura de la fibra es similar a la de otro bacteriófago llamado lambda: un dominio con seis fibras inusualmente alargado y en forma de aguja , que contiene siete iones de hierro coordinados por histidinas dispuestas a lo largo del núcleo de la unidad biológica. Al final de la punta, se forma un dominio "cabeza" más amplio, que contiene el lugar de interacción de los receptores putativos.
La revelación de su estructura permite comprender la notable estabilidad de la fibra y sugiere un sistema para realizar mutaciones que sirvan para expandir o modular la especificidad del receptor vinculante.
Actualmente los bacteriófagos se usan en infecciones difíciles que no responden a los tratamientos antibióticos. "Es un campo complicado porque no se conocen tantos bacteriófagos y es necesaria aún mucha investigación, pero dado el continuo aumento de las resistencias a antibióticos, pueden ser un campo interesante de estudio", asegura van Raaij.
Artículo original: Sergio G. Bartual, José M. Otero, Carmela Garcia-Doval, Antonnio L. Llamas-Saiz, Richard Kahn, Gavin C. Fox, Mark J van Raaij. Structure of the bacteriophage T4 long tail fiber receptor-binding tip. PNAS. DOI: 201011218
Fuente e imágenes: CSIC
